牛血清白蛋白能维持蛋白的稳定性

　　牛血清白蛋白前体蛋白全长607个氨基酸。前体蛋白从N端脱去18个信号肽，以及6个前肽，形成含有583个氨基酸、分子量约为66.5kDa的成熟BSA蛋白。BSA表面含有大量的酸性、碱性氨基酸。其中酸性氨基酸谷氨酸、天冬氨酸分别有40个、59个，碱性氨基酸赖氨酸、精氨酸分别有59个、23个。另外BSA还有35个半胱氨酸，形成17对二硫键，一个游离的巯基。

　　当蛋白质处于“压力”的状态下，如加热、紫外照射、氧化、剪切力等，蛋白质的空间折叠趋于延展，导致内部疏水位点暴露，发生无定形聚集或者形成高结构化的淀粉样蛋白，从而失去生物活性。BSA具有良好的热稳定性，当温度上升至65度时，其空间结构的变化依然是可逆的。BSA另一个特点是能够和许多物质形成可逆结合，特别是水溶性较差的物质，如脂肪酸、血红素、胆红素、带负电荷的芳香化合物等，能够增加其水溶性。因此，BSA是理想的蛋白保护剂。当酶、或抗体等蛋白质发生空间结构变化，BSA能够与其发生可逆结合，形成稳定的、可溶的高分子复合物，防止蛋白发生无定形聚集。另外，溶液中的BSA能够与容器表面结合，防止蛋白吸附在容器表面而浓度降低。